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產品詳細介紹1.概述JM5840無線振動測試儀(http://www.yzjmtest.com/comp/2-JM5840.htm)又稱無線加速度傳感器。該無線振動測試儀內置一個電容式三向加速度傳感器，可以測量一個點三個方向的振動。多個模塊可以組成無線振動測試網絡。該無線振動測試儀基于zigbee協議，低功耗設計，適合于長期監測，廣泛應用于橋梁、建筑物、飛機、船舶、車輛、起重機械等的振動測量和監測。2.系統特點2.1 體積小巧，超低功耗2.2 支持在線、離線測試2.3 符合IEEE820.15.4/ZIGBEE通訊標準2.4 自組織、自恢復網絡2.5 內置2M可擴充數據存儲器2.6 易用的離線測試文件管理功能2.7 全電子化、程控化設計2.8 直觀的工作狀態指示2.9 支持65535個測量節點2.10 內置大容量可充電鋰電池2.11 內建完全的充電功能2.12 標準的miniUSB充電接口2.13 即用的USB無線網關2.14 專業的無線配置及采集分析軟件3.系統組成3.1 USB無線網關3.2 JM5840無線加速度節點3.3 系統軟件4.主要性能指標4.1 通道數：3（X、Y、Z三向）4.2 工作電源：內置可充電鋰離子電池4.3 電池容量：3.7V/1800mAH4.4 電池充電充電接口：miniUSB充電電壓：5V±0.25V充電電流：500mA、800mA可設置充電電源：計算機USB電源或專用充電適配器可邊充電邊工作4.5 傳感器類型：內置三向加速度傳感器4.6 量程：±2g、±6g可設置選擇4.7 頻率范圍：DC～600Hzmax（-3dB）4.8 橫向靈敏度比：<5%4.9 零點漂移：±0.8mgmax/°C4.10 非線性：±2%FSmax4.11 噪聲譜密度：50 μg/Hz-24.12 采集速率：最高1.5kHz多檔可設置4.13 AD位數：16bits4.14 采集方式：每通道獨立ADC并行同步采集4.15 內置存儲器容量：2MB4.16 離線測試數據存儲形式：文件4.17 離線測試文件數：31max4.18 工作時間：約15h4.19 通訊協議：符合IEEE820.15.4/ZIGBEE通訊標準4.20 天線：外接揚州晶明科技有限公司揚州晶明測試技術有限公司地址: 江蘇揚州市維揚路25號公司主頁 http://www.yzjmtest.com公司郵箱 sale@yzjmtest.com電話     0514-87850416,87867922,82960507傳真     0514-82960507聯系人   唐先生手機     15952768463QQ       1225605447MSN      Dynamictestor@hotmail.com 個人郵箱 tcb@yzjmtest.com 或 yztcb@sohu.com 

RNA病毒一直給人類健康帶來巨大威脅。分節段負鏈RNA病毒（sNSV）通過自身攜帶的RNA聚合酶搶奪宿主細胞mRNA的5’端帽子結構，轉錄為病毒mRNA，合成的病毒mRNA是由宿主基因和病毒基因組成的嵌合mRNA。此過程被稱為“Cap-snatching”，是sNSV復制周期中的關鍵環節。 一直以來，人們認為：病毒mRNA翻譯的蛋白只包含病毒基因的開放閱讀框（ORF），宿主來源的mRNA序列的作用是其5’端帽子結構可供宿主細胞翻譯體系識別，其他宿主源遺傳信息沒有合成病毒蛋白的功能。 該研究揭示了病毒編碼蛋白的新機制。 研究發現，病毒搶奪過來的宿主源mRNA片段，不僅起到5’端帽子結構的作用，而且這些宿主源mRNA片段包括起始密碼子（AUG），宿主細胞可以從宿主的AUG開始翻譯，編碼兩類宿主與病毒的嵌合蛋白。若宿主源AUG與原有病毒蛋白ORF在同一讀碼框中（in-frame），產生的蛋白為 N 端延長的宿主與病毒嵌合蛋白； 若宿主源AUG與原有病毒蛋白ORF不在同一讀碼框中（off-frame），產生的蛋白為新型的嵌合蛋白（Novel host-virus encoded proteins）。 進一步研究結果發現：流感病毒感染細胞后可以產生上述兩類嵌合蛋白，這些嵌合蛋白可以誘導T細胞反應，并且與病毒的毒力相關。該研究提示，這種新的病毒蛋白編碼機制可能不僅僅局限于流感病毒，在其他人類病毒、動物病毒和植物病毒中也廣泛存在這種宿主與病毒嵌合蛋白的編碼機制。 本研究是由美國紐約西奈山伊坎醫學院（Icahn School of Medicine at Mount Sinai）牽頭，多國科研工作者共同合作完成。

本發明提供了一種單鏈片段抗體-多肽融合蛋白及其應用,該蛋白是一種具有結合 Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物雙向功能的融合蛋白,可以作為抗癌siRNA的藥物 載體。其中,單鏈片段抗體為Her2-ScFv,多肽為魚精蛋白片段多肽。該單鏈片段抗 體-多肽融合蛋白的序列如SEQ ID NO.1所示的序列。本發明構建的Her2單鏈片段抗 體與魚精多肽的融合蛋白具有結合Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物的雙向功能。本 發明的融合蛋白能把抗癌siRNA藥物定向導入目標癌細胞中,開發了非病毒載體工 具,加速RNAi技術應用于臨床。

項目成果/簡介:本發明提供了一種單鏈片段抗體-多肽融合蛋白及其應用,該蛋白是一種具有結合 Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物雙向功能的融合蛋白,可以作為抗癌siRNA的藥物 載體。其中,單鏈片段抗體為Her2-ScFv,多肽為魚精蛋白片段多肽。該單鏈片段抗 體-多肽融合蛋白的序列如SEQ ID NO.1所示的序列。本發明構建的Her2單鏈片段抗 體與魚精多肽的融合蛋白具有結合Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物的雙向功能。本 發明的融合蛋白能把抗癌siRNA藥物定向導入目標癌細胞中,開發了非病毒載體工 具,加速RNAi技術應用于臨床。項目階段:成果已轉化

本發明涉及一種TNFSF15可溶性蛋白的純化方法，包括如下步驟：(1).IPTG誘導、(2).菌體裂解、(3).上柱洗脫、(4).除鹽分裝。本發明純化方案通過低溫誘導的方式，并且以很低的IPTG誘導濃度，降低蛋白在包涵體中的表達，提升可溶性蛋白的含量，并用較為溫和的裂解純化方式，提高蛋白的穩定性和活性。并且操作簡便，制作周期短，消耗資源少，方便放大生產。

南京農業大學植物保護學院吳益東教授團隊在Bt殺蟲機制研究方面取得重要進展，發現了Bt殺蟲蛋白對棉鈴蟲的一種新型“雙通道”殺蟲機制。 吳益東教授團隊的最新研究發現，棉鈴蟲ABC轉運蛋白ABCC2和ABCC3均為Bt受體，用CRISPR基因編輯技術分別敲除這兩個基因，不能獲得Bt抗性；而同時敲除這兩個基因后獲得了超過1.5萬倍的極高水平抗性。這意味著，同時敲除這兩個基因會使Bt毒素對棉鈴蟲的進攻完全失效。 吳益東解釋，ABCC2和ABCC3是一對結構高度相似、功能相互重疊的Bt受體，Bt毒素在尋找受體發起攻勢時，相當于獲取了深入敵營的“雙重通道”。因此，棉鈴蟲缺失ABCC2和ABCC3中的任何一個受體均不影響Bt的殺蟲效果，從而限制了棉鈴蟲在ABCC2和ABCC3通路上的抗性進化能力。 棉鈴蟲和Bt毒素的攻防之間，存在著相互適應、協同進化的復雜關系。在Bt毒素對棉鈴蟲“雙通道”殺蟲機制的壓制下，棉鈴蟲可以避其鋒芒，在Bt毒素進攻薄弱環節進化出新的抗性機制。在吳益東教授團隊的前期研究中，發現了棉鈴蟲為削弱Bt殺蟲能力進化出的2種抗性機制：一種是棉鈴蟲Bt受體HaCad（一種鈣粘蛋白）通過基因缺失突變，另一種是四跨膜蛋白TSPAN1通過L31S點突變，在這兩種情況下，棉鈴蟲通過喪失HaCad的受體功能或增強腸道修復能力，使Bt抗性顯著增強。 團隊的研究還發現，我國棉鈴蟲田間抗性個體攜帶的抗性基因在2010年前以HaCad突變為主，2013年后以TSPAN1點突變為主，尚未在田間檢測到ABCC2和ABCC3突變，其中原因，可能正是這次的研究所揭示的，是ABCC2和ABCC3這一對功能冗余的受體為Bt毒素的進攻提供了相互并聯的“雙通道”，因此捆住了棉鈴蟲利用這一對受體發生變異而逃逸攻擊的“手腳”。

我校萬建民院士團隊在植物學權威刊物《The Plant Cell》在線出版了題為“GPA5encodes a Rab5a effector required for post-Golgi trafficking of rice storageproteins”的研究成果。 萬建民院士團隊發現了一個新的谷蛋白后高爾基體分選缺陷突變體gpa5，通過圖位克隆的方法證實GPA5編碼一個具有磷脂結合能力的植物特有調控因子。在胚乳細胞中，GPA5特異分布在致密囊泡外圍。亞細胞定位分析證實GPA5的膜定位依賴于前期鑒定的GPA1/Rab5a和GPA2/VPS9a。生化分析進一步證實GPA5可特異與GPA1/Rab5a的激活態形式互作，表明GPA5可能是GPA1/Rab5a的效應子（effector）。后續的功能研究發現，GPA5可與栓系復合體CORVET和含有VAMP727的膜融合復合體SNARE互作，介導致密囊泡與蛋白貯藏液泡的膜融合，以完成谷蛋白的轉運。 萬建民院士團隊以解析水稻谷蛋白合成、轉運和沉積的分子網絡途徑為目標，長期致力于稻米蛋白品質改良的分子遺傳基礎研究。本研究是該團隊在《植物細胞（The Plant Cell）》和《分子植物（Molecular Plant）》等雜志相繼報道GPA1/Rab5a, GPA2/VPS9a,GPA3和GPA4/Got1B調控谷蛋白分選后，在稻米蛋白品質形成的分子機理研究中取得的又一重要進展，進一步豐富了人們對谷蛋白轉運分子網絡途徑的認識，為稻米蛋白品質的改良奠定了理論基礎。

西湖大學周強實驗室利用冷凍電鏡技術成功解析此次新冠病毒的受體——ACE2的全長結構。這是世界上首次解析出ACE2的全長結構。相關研究內容于北京時間2月19日凌晨3點左右在預印版平臺bioRxiv上線。這也是西湖大學承擔的浙江省新型冠狀病毒肺炎防治應急科研攻關任務的重要成果。 新型冠狀病毒感染引發的肺炎疫情爆發后，武漢病毒研究所的科學家發現，新型冠狀病毒和2003年的SARS病毒一樣，也是通過識別ACE2蛋白進入人體細胞的，ACE2是“新冠病毒”侵入人體的關鍵。研究發現，在SARS病毒和“新冠病毒”侵入人體的過程中，ACE2就像是“門把手”，病毒抓住它，從而打開了進入細胞的大門。 周強實驗室針對這個問題進行了攻堅。第一步，他們要獲取ACE2蛋白全長蛋白，但作為膜蛋白的ACE2本身很難在體外穩定獲得。周強及博士后鄢仁鴻在文獻中發現ACE2與腸道內的一個氨基酸轉運蛋白B0AT1能夠形成復合物。根據他們過去的研究經驗，這個復合物極有可能穩定住ACE2。果然，他們通過共表達的方法獲得了ACE2與B0AT1優質穩定的復合物，并利用西湖大學的冷凍電鏡平臺成功解析了其三維結構，分辨率達到2.9埃，對于病毒識別至關重要的胞外結構域分辨率為2.7埃。通過分析ACE2的全長蛋白結構，周強實驗室發現ACE2以二聚體形式存在，同時具有開放和關閉兩種構象變化，但兩種構象均含有與冠狀病毒的相互識別界面。一研究發現為進一步解析全長ACE2和新冠病毒的S蛋白復合物的三維結構奠定了基礎。

本發明公開了一種蝶蛹金小蜂抗菌蛋白Pp-AP3編碼的核酸序列，所分離出的DNA分子包括：編碼具有蝶蛹金小蜂抗菌蛋白Pp-AP3活性的多肽核苷酸序列，該核苷酸序列與SEQ？ID？NO：1中從核苷酸第767-871位的核苷酸序列有至少70％的同源性；或者該核苷酸序列能在40-55℃條件下與SEQ？ID？NO：1中從核苷酸第767-871位的核苷酸序列雜交。本發明還同時公開了一種蝶蛹金小蜂抗菌蛋白多肽Pp-AP3，其具有SEQ？ID？NO：2所示的氨基酸序列。本發明的蝶蛹金小蜂抗菌蛋白Pp-AP3具有抗菌性能。

本發明公開了一種蝶蛹金小蜂抗菌蛋白Pp-AP5編碼的核酸序列，所分離出的DNA分子包括：編碼具有蝶蛹金小蜂抗菌蛋白Pp-AP5活性的多肽核苷酸序列，該核苷酸序列與SEQ？ID？NO：1中從核苷酸第329-454位的核苷酸序列有至少70％的同源性；或者該核苷酸序列能在40-55℃條件下與SEQ？ID？NO：1中從核苷酸第329-454位的核苷酸序列雜交。本發明還同時公開了一種蝶蛹金小蜂抗菌蛋白Pp-AP5，其具有SEQ？ID？NO：2所示的氨基酸序列。蝶蛹金小蜂抗菌蛋白Pp-AP5具有抗菌性能。