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高等教育領域數字化綜合服務平臺
智能物聯中控主機
產品詳細介紹
校園安全控制中心專用設備將學校原有的廣播系統、監控系統等進行融合入，使用手機即可對設備進行遠程操控管理，同時強調物聯集成理念，預留多項端口，可接入校園更多智能硬件設備。該硬件產品為工業級設計，嵌入式系統自動升級免維護，國家教育機構認證許可，7*24小時不間斷工作，確保設備質量穩定，同時提供高效優質的售后運維服務。
A8200 校園安全智能物聯中控主機技術特點：
√采用鋼結構，有較高的防磁、防塵、防沖擊的能力；
√采用7寸工業級加固觸摸屏，簡單易用的觸摸屏操作；
√工業級主板設計，處理運行速度更快，性能更勝一籌，適合長時間運行；
√嵌入式Android系統；
√通信制式支持以太網絡、GSM、WCDMA等制式;
√具有掉電記憶功能，重新上電自動恢復運行，不丟失任何系統數據；
√支持遠程自動升級；
√網絡自動時間校對；
√智能識別敏感；
√模塊化設計：
a) 本機權限管理及授權信息設置；
b) 存儲信息播控邏輯控制模塊；
c) TTS語音引擎模塊；
d) 音頻輸入嘯叫抑制。
深圳市巨龍科教網絡有限公司
2021-08-23
RFID物聯網讀寫器
產品詳細介紹RFID物聯網讀寫器 FR1001小型臺式發卡機
產品介紹
FR1001小型臺式發卡機是北京泰格瑞德科技完全基于自主知識產權、專門為配合用戶在后臺或者管理中心進行發卡管理，而生產的UHF 發卡器。
本設備置于臺面供操作員發放電子標簽、進行查詢或提供權限管理使用。除了發卡外，該設備也在圖書和文檔管理等方面得到廣泛應用；
本設備外型小巧便于攜帶，可以進行讀卡、寫卡、授權、格式化等操作；具有讀寫速度快、識別率高、可同時操作多個標簽；
技術參數
工作頻率：ISM 902-928MHZ
工作模式：跳頻工作、定頻工作或軟件可調
功率可調范圍：0dBm～26dBm
天 線：內置天線
通信接口：USB
通信速率：Up to 57,600bps
標簽協議：EPC C1 Co Gen2, ISO-18000-6C
讀取距離：15cm~1m
電 源：+5V DC, less than 1Amps
尺 寸：120*95*30 mm
重 量:0.4KG
工作溫度：-20℃~+65℃
存儲溫度：-35℃~+85℃
泰格瑞德科技有限公司
2021-08-23
大型儀器智能物聯網系統
系統是基于物聯網技術的保護儀，實現信息發布、在線預約、培訓授權、刷卡使用、收費結算、效益統計、數據上報等；可擴展試劑耗材、安全準入、安全檢查、電子門牌、動物房（中心），并與統一身份認證、資產、財務、門禁、監控對接。
科大奧銳自主研發的大型儀器共享管理系統，是專門用于高校及科研院所，管理和實現大型儀器的開放和共享。該系統是基于不改裝儀器本身，基于物聯網技術的設備監控保護儀，實現大型儀器開放共享，實現儀器信息開放和共享、網上預約和審核、儀器使用授權、智能刷卡認證和使用、計費收費和結算、儀器安全和使用監控保護、實驗數據傳輸和共享、效益評估和統計、上級部門數據對接等。
儀器終端
擴展終端
功能特點
安徽省科大奧銳科技有限公司
2021-02-01
儀表智能識別物聯網系統
儀表智能識別物聯網系統由智能讀表相機、智能應用系統云平臺套件以及大數據智能分析服務組成，通過智能采控終端采集儀器儀表的各項數據，將數據上傳到網絡服務器，存儲、整理分析，通過智能應用系統實現實時在線監控、記錄、查詢、統計、分析、修改、報警等操作，實現遠程智能化管理，提高企業智能化管理水平。
霍夫納格智能科技（嘉興）有限公司
2022-01-21
一種單鏈片段抗體-多肽融合蛋白及其應用
本發明提供了一種單鏈片段抗體-多肽融合蛋白及其應用,該蛋白是一種具有結合 Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物雙向功能的融合蛋白,可以作為抗癌siRNA的藥物 載體。其中,單鏈片段抗體為Her2-ScFv,多肽為魚精蛋白片段多肽。該單鏈片段抗 體-多肽融合蛋白的序列如SEQ ID NO.1所示的序列。本發明構建的Her2單鏈片段抗 體與魚精多肽的融合蛋白具有結合Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物的雙向功能。本 發明的融合蛋白能把抗癌siRNA藥物定向導入目標癌細胞中,開發了非病毒載體工 具,加速RNAi技術應用于臨床。
中山大學
2021-02-01
一種單鏈片段抗體-多肽融合蛋白及其應用
項目成果/簡介:本發明提供了一種單鏈片段抗體-多肽融合蛋白及其應用,該蛋白是一種具有結合 Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物雙向功能的融合蛋白,可以作為抗癌siRNA的藥物 載體。其中,單鏈片段抗體為Her2-ScFv,多肽為魚精蛋白片段多肽。該單鏈片段抗 體-多肽融合蛋白的序列如SEQ ID NO.1所示的序列。本發明構建的Her2單鏈片段抗 體與魚精多肽的融合蛋白具有結合Her2受體和攜帶抗癌siRNA藥物的雙向功能。本 發明的融合蛋白能把抗癌siRNA藥物定向導入目標癌細胞中,開發了非病毒載體工 具,加速RNAi技術應用于臨床。項目階段:成果已轉化
中山大學
2021-04-10
一種TNFSF15可溶性蛋白的純化方法
本發明涉及一種TNFSF15可溶性蛋白的純化方法，包括如下步驟：(1).IPTG誘導、(2).菌體裂解、(3).上柱洗脫、(4).除鹽分裝。本發明純化方案通過低溫誘導的方式，并且以很低的IPTG誘導濃度，降低蛋白在包涵體中的表達，提升可溶性蛋白的含量，并用較為溫和的裂解純化方式，提高蛋白的穩定性和活性。并且操作簡便，制作周期短，消耗資源少，方便放大生產。
南開大學
2021-04-10
吳益東教授團隊揭示Bt殺蟲蛋白“雙通道”進攻機制
南京農業大學植物保護學院吳益東教授團隊在Bt殺蟲機制研究方面取得重要進展，發現了Bt殺蟲蛋白對棉鈴蟲的一種新型“雙通道”殺蟲機制。 吳益東教授團隊的最新研究發現，棉鈴蟲ABC轉運蛋白ABCC2和ABCC3均為Bt受體，用CRISPR基因編輯技術分別敲除這兩個基因，不能獲得Bt抗性；而同時敲除這兩個基因后獲得了超過1.5萬倍的極高水平抗性。這意味著，同時敲除這兩個基因會使Bt毒素對棉鈴蟲的進攻完全失效。 吳益東解釋，ABCC2和ABCC3是一對結構高度相似、功能相互重疊的Bt受體，Bt毒素在尋找受體發起攻勢時，相當于獲取了深入敵營的“雙重通道”。因此，棉鈴蟲缺失ABCC2和ABCC3中的任何一個受體均不影響Bt的殺蟲效果，從而限制了棉鈴蟲在ABCC2和ABCC3通路上的抗性進化能力。 棉鈴蟲和Bt毒素的攻防之間，存在著相互適應、協同進化的復雜關系。在Bt毒素對棉鈴蟲“雙通道”殺蟲機制的壓制下，棉鈴蟲可以避其鋒芒，在Bt毒素進攻薄弱環節進化出新的抗性機制。在吳益東教授團隊的前期研究中，發現了棉鈴蟲為削弱Bt殺蟲能力進化出的2種抗性機制：一種是棉鈴蟲Bt受體HaCad（一種鈣粘蛋白）通過基因缺失突變，另一種是四跨膜蛋白TSPAN1通過L31S點突變，在這兩種情況下，棉鈴蟲通過喪失HaCad的受體功能或增強腸道修復能力，使Bt抗性顯著增強。 團隊的研究還發現，我國棉鈴蟲田間抗性個體攜帶的抗性基因在2010年前以HaCad突變為主，2013年后以TSPAN1點突變為主，尚未在田間檢測到ABCC2和ABCC3突變，其中原因，可能正是這次的研究所揭示的，是ABCC2和ABCC3這一對功能冗余的受體為Bt毒素的進攻提供了相互并聯的“雙通道”，因此捆住了棉鈴蟲利用這一對受體發生變異而逃逸攻擊的“手腳”。
南京農業大學
2021-02-01
萬建民院士團隊揭示稻米蛋白品質形成分子機制
我校萬建民院士團隊在植物學權威刊物《The Plant Cell》在線出版了題為“GPA5encodes a Rab5a effector required for post-Golgi trafficking of rice storageproteins”的研究成果。 萬建民院士團隊發現了一個新的谷蛋白后高爾基體分選缺陷突變體gpa5，通過圖位克隆的方法證實GPA5編碼一個具有磷脂結合能力的植物特有調控因子。在胚乳細胞中，GPA5特異分布在致密囊泡外圍。亞細胞定位分析證實GPA5的膜定位依賴于前期鑒定的GPA1/Rab5a和GPA2/VPS9a。生化分析進一步證實GPA5可特異與GPA1/Rab5a的激活態形式互作，表明GPA5可能是GPA1/Rab5a的效應子（effector）。后續的功能研究發現，GPA5可與栓系復合體CORVET和含有VAMP727的膜融合復合體SNARE互作，介導致密囊泡與蛋白貯藏液泡的膜融合，以完成谷蛋白的轉運。 萬建民院士團隊以解析水稻谷蛋白合成、轉運和沉積的分子網絡途徑為目標，長期致力于稻米蛋白品質改良的分子遺傳基礎研究。本研究是該團隊在《植物細胞（The Plant Cell）》和《分子植物（Molecular Plant）》等雜志相繼報道GPA1/Rab5a, GPA2/VPS9a,GPA3和GPA4/Got1B調控谷蛋白分選后，在稻米蛋白品質形成的分子機理研究中取得的又一重要進展，進一步豐富了人們對谷蛋白轉運分子網絡途徑的認識，為稻米蛋白品質的改良奠定了理論基礎。
南京農業大學
2021-02-01
冷凍電鏡技術解析新冠病毒受體ACE2蛋白
西湖大學周強實驗室利用冷凍電鏡技術成功解析此次新冠病毒的受體——ACE2的全長結構。這是世界上首次解析出ACE2的全長結構。相關研究內容于北京時間2月19日凌晨3點左右在預印版平臺bioRxiv上線。這也是西湖大學承擔的浙江省新型冠狀病毒肺炎防治應急科研攻關任務的重要成果。 新型冠狀病毒感染引發的肺炎疫情爆發后，武漢病毒研究所的科學家發現，新型冠狀病毒和2003年的SARS病毒一樣，也是通過識別ACE2蛋白進入人體細胞的，ACE2是“新冠病毒”侵入人體的關鍵。研究發現，在SARS病毒和“新冠病毒”侵入人體的過程中，ACE2就像是“門把手”，病毒抓住它，從而打開了進入細胞的大門。 周強實驗室針對這個問題進行了攻堅。第一步，他們要獲取ACE2蛋白全長蛋白，但作為膜蛋白的ACE2本身很難在體外穩定獲得。周強及博士后鄢仁鴻在文獻中發現ACE2與腸道內的一個氨基酸轉運蛋白B0AT1能夠形成復合物。根據他們過去的研究經驗，這個復合物極有可能穩定住ACE2。果然，他們通過共表達的方法獲得了ACE2與B0AT1優質穩定的復合物，并利用西湖大學的冷凍電鏡平臺成功解析了其三維結構，分辨率達到2.9埃，對于病毒識別至關重要的胞外結構域分辨率為2.7埃。通過分析ACE2的全長蛋白結構，周強實驗室發現ACE2以二聚體形式存在，同時具有開放和關閉兩種構象變化，但兩種構象均含有與冠狀病毒的相互識別界面。一研究發現為進一步解析全長ACE2和新冠病毒的S蛋白復合物的三維結構奠定了基礎。
西湖大學
2021-04-10