天然蜘蛛絲具有優異的機械性能。它們通常由多種蛛絲蛋白構成，包括主要和次要成分蛋白。由于蜘蛛的獨居和互食性，大規模高密度飼養無法實現，因此人工紡絲是大量獲得高強度絲纖維的一種重要手段，而蛛絲蛋白結構與功能的研究，是生產絲纖維的基礎。雖然各種蛛絲主要成分蛋白的結構和功能已經得到了廣泛的研究，但對蛛絲的次要成分在蛛絲蛋白自組裝和纖維形成過程中的分子機理卻知之甚少，這嚴重妨礙了高性能人造蛛絲蛋白的設計與制備。

2021年9月21日，天津大學生命科學學院林志教授團隊在美國科學院院刊PNAS上發表了題為Critical role of minor eggcase silk component in promoting spidroin chain alignment and strong fiber formation的研究論文。這項研究通過核磁共振（NMR）并結合材料學技術，開展了對蜘蛛卵鞘絲次要成份蛋白TuSp2的結構與成絲機理研究，并發現由主要與次要成份蛋白共同紡出的人造絲的強度比天然卵鞘絲更優異，為理性設計高機械性能絲蛋白材料提供了新的方向。

本文要點：

1）該研究首先發現蜘蛛卵鞘絲次要成份蛋白TuSp2不僅能加速主要成分蛋白TuSp1的自組裝，還能在機械剪切力作用下顯著促進纖維中絲蛋白的有序排列，這表明TuSp2在卵鞘絲形成中的具有關鍵的作用。

2）TuSp2由多個重復結構域（RP）組成，但并不具有典型的絲蛋白末端非重復結構域。為了探究它在成絲中的作用機制，作者通過多維核磁共振圖譜解析了TuSp2重復結構域的溶液結構。結構研究表明，TuSp2-RP在溶液中主要通過疏水作用形成二聚體，該二聚體結構擁有兩個獨特的帶負電荷表面區塊，進而可以募集表面帶正電荷的TuSp1重復結構域。同時，它也能結合TuSp1末端結構域。對接結構表明，一分子TuSp2-RP二聚體可以結合至少三分子TuSp1重復結構域。基于以上研究，作者提出了TuSp1:TuSp2的膠束模型。該模型解釋了為何由TuSp1:TuSp2復合物形成的絲纖維比由單獨TuSp1形成的具有更高雙折射效應（圖1）。

圖1. TuSp2-RP與TuSp1-RP相互作用的結構基礎和膠束模型

3）作者進一步基于結構機理研究設計了含TuSp1和TuSp2的微型絲蛋白，以探究次要成分對絲纖維機械性能的影響。研究發現由TuSp1和TuSp2微型絲蛋白復合物紡成的人造蛛絲纖維，比由單獨的TuSp1形成的纖維具更少的表面與內部結構缺陷，進而具有更好的物理性能。在最優的TuSp1和TuSp2比例下，其強度和楊氏模量甚至超越天然卵鞘絲（圖2）。

圖2.重組卵鞘絲纖維的SEM表征及機械性能

綜上所述，這項工作明確了TuSp2在卵鞘絲形成中的關鍵作用，揭示了TuSp2促進卵鞘絲蛋白自組裝和分子有序排列的結構機理；此外，該研究中開發的共紡策略也為生產具有可預測物理性能的其它類型人造蛛絲纖維提供了新啟示。